La digestion des aliments est essentiellement un mécanisme biochimique. Au cours de leur trajet dans le tube digestif, les aliments sont transformés en nutriments solubles. Les nutriments pourront alors traverser la paroi de l’intestin grêle et passer dans le sang. Cette transformation des aliments est favorisée par des actions mécaniques, mais résulte essentiellement de transformations chimiques sous l’action des enzymes contenus dans les sucs digestifs. Rappel sur les protéi Les protéines, avec nucléiques sont un d Elles sont très abond viande soit une sourc or 18 Snipxto iew nextÇEge gr les acides olécules organiques. i explique que la Définition des protéines Un polypeptide, ou une chaine polypeptidique, correspond à une chaîne d’acides aminés. Les protéines sont formées de un ou plusieurs polypeptides. La plupart des protéines comportent entre 100 et 200 acides aminés. On connait cependant de petits peptides de moins de 10 acides aminés et des protéines géantes en comportant plus de 600. Un acide aminé est une molécule formée d’un atome de carbone auquel sont liés – un groupement amine – un groupement acide – un radical Il existe 20 acides aminés qui diffèrent par leur radical.
Variabilité des protéines et fonction des protéines. Du fait de la diversité des acides aminés qui les composent, les protéines sont des molécules très variées. Notre organisme en fabriquerait quelque chose comme 100 000 différentes les unes des autres, et chaque cellule en fabrique en moyenne 15 000 de type différents. Chacune de ces protéines a une forme tridimensionnelle qui lui est propre. Cette forme détermine la fonction de la protéine dans la cellule. De ce fait, les protéines remplissent de nombreux rôles dans la cellule.
Parmi ces différentes fonctions on peut indiquer les suivantes . – de structure kératine, collagène – de transport : hémoglobine de communication : hormone de croissance de reconnaissance : immunoglobuline de catalyse : enzyme Explication de la diversité de la forme des protéines A la différence des gènes qui ont tous une forme de double hélice, les protéines ont des formes très variables. En effet, la forme de PAON ne dépend pas de l’ordre des nucléotides (ce que l’on appelle la séquence), par contre la forme des protéines dépend de leur séquence en acides aminés.
En effet, les propriétés chimiques des acides aminés sont différentes selon le radical de l’acide aminé Certains acides aminés vont se repousser d’autres se rapprocher. La chaîne d’acides amines aura donc tendance à se replier pour adopter une structure tridimensionnelle qui dépend avant tout de la séquence des acides aminés formant la chaîne. La structure primaire de la protéine correspond à renchaïnement linéaire d’acide aminés. Après repliement de cette chaine polypeptidique, la protéine a une structure spatiale (structure tertiaire ou tridimensionnelle).
Enfin, ce 18 protéine a une structure spatiale (structure tertiaire ou tridimensionnelle). Enfin, certaines protéines ont une structure quaternaire qui résulte de l’assemblage de plusieurs chaines olypeptiques (ex : l’hémoglobine a 2 chaînes a et 2 chaines B). Les niveaux d’organisation de l’hémoglobine Activité 1 : Utiliser des documents pour formuler un mécanisme Composition du pain Composants Quantité pour 100 g de pain Glucides (amidon) 56 g Eau 34 g Protides (gluten) Graisses lg Sels minéraux http://www. assistancescolaire. om/eleve Expérience : Mâcher du pain le plus longtemps possible et noter le goût qui apparait. Composition du sang 910g/ Protéines humaines 60 à 80 g/L Na 140 mmol/L Maltose (dimère de glucose) : 7% Maltotriose (trimère de glucose) : 5% Pentamère de glucose : 85% Farine de mais Protéines : Amidon (polymère de glucose) : > 99% 1. En utilisant le résultat de l’expérience avec le pain et les documents, élaborer un mécanisme expliquant comment ? partir d’amidon, le corps subvient aux besoins en énergie de ses cellules.
TP 1 : Observer les glucides des cellules végétales (Type ECE) La pomme de Terre est une source d’amidon et de fibres. Les fibres sont constituées de cellulose. L’eau iodée est un colorant spécifique de l’amidon et le rouge congo de la cellulose. On cherche à savolr SI amidon et cellulose sont localisés dans les mêmes organites cellulaires. Etape 1 : Concevoir une stratégie pour résoudre une situation- problème Proposer une démarche d’investigation permettant de savoir si amidon et cellulose sont localisés dans les mêmes organites cellulaires.
Appeler l’examinateur pour vérifier votre proposition Etape 2 : Mettre en œuvre un protocole de résolution pour obtenir des résu tats exploitables Mettre en œuvre le protocole fourni Au baccalauréat, vous appellerez l’examinateur pour vérifier les résultats Etape 3 : Présenter les rés communiquer des aliments riches en amidon mais aussi en cellulose. Fragment de la molécule de cellulose Fragment de la molécule ‘amidon 1. A l’aide de leur formule chimique, préciser si amidon et cellulose peuvent être transformés en glucose.
Seul l’amidon est hydrolysé en glucose lors de la digestion. L’hydrolyse est une réaction chimique La cellulose ne fournit pas de nutriments (ou très peu). Mais constituant essentiel des fibres, elle est utile au bon fonctionnement du tube digestif. Elle augmentent le volume du bol alimentaire et changent la consistance des selles (les rendant ainsi plus molles), stimulent les contractions de l’intestin et favorisent l’activité bactérienne dans le colon. On cherche à comprendre pourquoi seul l’amidon peut-être igéré. Une protéine de la salive, l’amylase, pourrait jouer un rôle. . Proposer une démarche d’investigation permettant de savoir si l’amylase hydrolyse l’amidon et la cellulose en glucose. 3. Interpréter les résultats obtenus. 4. Proposer une démarche d’investigation de savoir si l’amylase est modifiée par la réaction chimique d’hydrolyse Document L’hydrolyse spontanée de l’amidon Amidon seul en solution dans un tube d’eau au bout de 30 mn Amidon seul en solution dans un tube d’eau au bout d’une semaine Couleur après ajout d’eau iodée Bleu Bleu plus clair Coloration après ajout de la liqueur de Fehling et chauffage
Rouee/oraneé PAGF s 8 l’amylase. TP 3 : Réaliser des expériences pour comprendre les conditions de fonctionnement des enzymes 1. Proposer une démarche d’investigation et un protocole permettant de déterminer l’influence du pH sur la vitesse de catalyse de Ihydrolyse de l’amidon par l’amylase. 2. Proposer une démarche d’investigation et un protocole permettant de déterminer l’influence de la température sur la vitesse de catalyse de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase. 3. roposer une démarche d’investigation et un protocole permettant de déterminer l’influence de la quantité d’amylase sur a vitesse de catalyse de fhydrolyse de l’amidon. A une température élevée, les protéines se dénaturent. , L’agitation atomique devient telle que les liaisons les plus faibles se rompent. La protéine se déroule et devient une longue chaine d’acides aminés : c’est la dénaturation. La protéine perd sa forme initiale. Dans cet état dénaturé, certaines parties de la protéine deviennent accessibles et peuvent rencontrer d’autres molécules protéiques, avec lesquelles elles vont s’associer.
Cette association de protéines est responsable du phénomène de la coagulation que fon observe lors de la cuisson d’un œuf. Le blanc plus riche en protéine que le jaune coagule. 4. Proposer une démarche d’investigation et un protocole permettant de déterminer l’influence d’une modification de la forme de l’amylase sur sa vitesse de catalyse de Phydrolyse de l’amidon. L’amylase est une protéine. TP 4 : Utiliser des modèles moléculalres pour comprendre le mode d’action des enzymes Les microscopes n’ont pas une résolution suffisante pour observer de manière détaillée les molécules.
Cependant, différentes méthodes permettent d’obtenir suffisamm PAGF 18 manière détaillée les molécules. Cependant, différentes éthodes permettent d’obtenir suffisamment d’informations sur une molécule pour en former un modèle moléculaire restitué par des logiciels de visuallsation (comme Rastop). La structure spatiale de l’amylase liée à un analogue structural non hydrolysable de ramidon a été reconstituée. un analogue structural est une molécule ayant une structure tridimensionnelle très voisine de celle considérée.
Etude de Pamylase salivaire humaine Ouvrir le fichier de famylase humaine lié à son substrat (l MFV. pdb) Choisir une représentation en sphère et colorer différemment l’enzyme et le substrat Modifier la représentation du substrat en boules et bâtonnet pour le substrat puis réaliser des coupes dans le complexe enzyme substrat pour observer l’interaction entre l’enzyme et le substrat. Qualifier l’interaction l’enzyme et le substrat On appelle site actif la partie de l’enzyme impliquée directement dans l’interaction enzyme-substrat.
Représenter le substrat en sphère et représenter en boules et bâtonnet la protéine. Vérifier que la protéine est bien sélectionnée. pour afficher les acides aminés situés à moins de O. S nm du substrat, taper la commande restrict within dans le enu Éditer CICommandes. La chaîne *B correspond à l’analogue structural non hydrolysable de l’amidon Afficher le nom des acides aminés (atome Cl Label 0 Résidus) 2. Quelle partie de l’enzyme avez-vous affiché ? Formuler une explication à la spécificité de substrat de l’amylase.
Effet d’une modification de la structure du site actif La structure d’une protéine dépend de sa séquence en acides aminés (cf document début du thème). Il est possible de modifier sélectiveme 7 8 en acides aminés (cf document début du thème). Il est possible de modifier sélectivement certains acides aminés par utagenèse dirigée afin de modifier localement la structure de l’enzyme. On étudie ici les conséquences de la modification d’un acide amine du site actif de amylase salivaire humaine : le tryptophane 58.
Document 1 : Activité de l’enzyme normale et de celle issue de la mutagenèse sur l’ hydrolyse de l’amidon Activité des enzymes (hydrolyse de pamldon en IJA/mg d’enzyme) Enzyme normale 66 212 Enzyme issue de la mutagenèse dirigée : le tryptophane 58 est remplacé par une alanine 350 Document 2 : Site actif de renzyme normale et de celle issue de la mutagenèse Voir document couleur sur la paillasse (et dans le dossier partagé ans scolastance) 3. A partir de ces documents, discutez votre proposition précédente.
Activité 3 Modéliser les variations de la glycémie pour formuler une hypothèse sur sa régulation Belln, Document 1 page 158 1 L’évolution modélisée reproduit-elle celle réellement observée de la concentration sanguine de glucose ? Que pouvez en déduire sur le modèle et donc sur le fonctionnement de l’organisme ? Document La notion d’ho de laquelle cette grandeur oscille en permanence (valeur que l’homéostat vise à maintenir) Système réglant : Ensemble des éléments agissant sur la valeur e consigne pour la maintenir aussi proche que possible de la valeur de consigne.
Le système réglant comporte un émetteur- capteur, un transmetteur et un récepteur-effecteur. 4. Compléter le tableau ci-dessous pour identifier les différents éléments de l’homéostat d’un bain marie réglé à 37 oc Homéostat du bain marie Système réglé Grandeur réglé Valeur de consigne 370C Système réglant Emetteur-capteur Transmetteur Fil entre le thermomètre et le radiateur Récepteur-effecteur 5. Formuler une hypothèse sur la tendance à la stabilité au cours du temps de la glycémie. 6. Formuler trois conséqu es de votre hypothèse modèle.
En particulier, on peut en déduire que le glucose ne se répartit pas dans un seul compartiment de 20L de liquide circulant, mais dans plusieurs. 3. La tendance à la stabilité de la glycémie pourrait s’expliquer comme la tendance à la stabilité de la température dans le bain marie par un homéostat glycémique. Dans ce cas, un organe serait capable de stocker et de relâcher du glucose (l’équivalent du radiateur), un organe mesurerait le taux de glycémie et il y a aurait un moyen de communication entre ces deux organes. 4. Si mon hypothèse est vraie, un organe devrait stocker du lucose.
Si mon hypothèse est vraie, cet organe posséderait plus de glucose après un repas. Si mon hypothèse est vraie, cet organe posséderait moins de glucose après un jeune 5. Il faudrait mesurer le taux de glucose dans cet organe avant et après un repas, ainsi qu’avant et après un jeune. Activité 4 : Exploiter des documents sur le rôle du foie dans la régulation de la glycémie Document 2 page 158 1 Quel est l’organe principal de stockage du glucose ? Document 3 page 159 1 Quelle est la forme principale de stockage du glucose dans le foie ? Document 2 page 174 2 Que pouvez-vous dire s 10 IE e assez peu soluble dans
